Aminoazidoak eta proteinak: egitura, funtzioak eta propietateak

Aminoazidoak eta Proteinak

Sarrera

Proteinen monomeroak aminoazidoak dira, lotura peptidikoen bidez elkartzen direnak. Lotura kobalente hau oso zurruna da, parte hartzen duten lau atomoen arteko angeluak eta distantziak finko mantentzen direlako. Hori dela eta, beti plano berean daude.

Aminoazidoen egitura

Aminoazidoak polimeroak dira, ehunka edo milaka unitatez osatuak. Karbono zentral bat dute, eta horri lotuta karboxilo (COOH) talde bat, amino (NH₂) talde bat eta aminoazido bakoitzean bereizgarria den R taldea edo alboko katea daude. α-karbonoa asimetrikoa da, bi isomero optiko ditu (D eta L), enantiomeroak direnak. L isomeroa da ohikoena.

Anfoteroak dira. Uretan disolbatuz gero, aminoazidoak ionizatu egiten dira eta ioi dipolar bilakatzen dira, hots, alde bat negatiboki eta bestea positiboki kargatuta duten ioiak. Horrela, azido nahiz base moduan joka dezakete. pH azidoan (pH<7), [H⁺] handiagoa da; pH basikoan (pH>7), [OH^-] handiagoa da.

• Cys (zisteina): Disulfuro zubiak eratzen ditu (-S-S-), kobalenteak eta egonkorrak.
• Phe (fenilalanina), Tyr (tirosina), Trp (triptofanoa)
• Gly (glizina), Leu (leuzina), Val (balina), Ala (alanina), Pro (prolina), Ile (isoleuzina)
• Ser (serina), Thr (treonina)
• Met (metionina), Asn (asparagina), Gln (glutamina)
• Lys (lisina), Arg (arginina), His (histidina)
• Asp (aspartatoa), Glu (glutamatoa)

Proteinaren egiturak

Egitura sekundarioa

Adibidez, β orri tolestura eta β konformazioa. Katea polipeptidikoa sigi-saga tolesten da, tolesdura bakoitza lotura peptidiko bati dagokiolarik. Egitura hori H zubien bidez mantentzen da. Zenbaitetan, loturak sortzen dira katea desberdinen edo katearen atal desberdinen artean. Egitura hori duten proteinek harizpi leun eta malguak eratzen dituzte, zetaren fibroina kasu.

Egitura tertziarioa

Zenbait proteinatan, aminoazidoen R taldeen artean dauden elkarreraginen ondorioz, egitura sekundarioa berriz ere bere baitan edo bere buruaren gainean tolesten da. Loturak: H-zubiak, elkarrekintza hidrofobikoak, Van der Waalsen indarrak, elkarrekintza ionikoak.

• Proteina fibrosoak: Katea polipeptidikoek harizpi luzeak eratzen dituzte. Egitura sekundario bakarra izan ohi dute. Adibidez, α-keratina eta kolagenoa.
• Proteina globularrak: Katea polipeptidikoak tolestu egiten dira eta forma biribil edo globularrak hartzen dituzte. Egitura sekundario desberdinak ager litezke molekula beraren baitan.

Egitura kuaternarioa

Zenbait proteina, bi kate polipeptidiko edo gehiagoz osatuta daude. Kate hauek elkartzean, egitura kuaternarioa sortzen da. Adibidez, hemoglobina.

Proteinaren propietateak

Espezifikotasuna: Espezifikoak dira animali eta gizakietan. Disolbagarritasuna: Substantzia anfoteroak dira.

Sailkapena: Bakunak, konjugatuak (heteroproteinak): lipoproteina, glukoproteina, fosfoproteina (fosfato taldeak dituzte prostetiko gisa, kaseina), hemoproteina (talde prostetikoa hemo taldea da, eraztun-egitura konplexukoa eta burdin-atomo bat duena, mioglobina), flaboproteina, metaloproteina (talde prostetikoa ioi metalikoek osatzen dute, plastozianina).

Proteinaren funtzioak

• Egiturazkoak: Histonak (DNAren egitura mantendu, geneen adierazpena erregulatu), kolagenoa (hezur eta tendoien osagaia).
• Erreserba: Proteinen hidrolisitik lortutako aminoazidoak energia lortzeko erabil daitezke.
• Entzimatikoak: Katalizatzaile biologikoak.
• Garraioa: Hemoglobina (oxigenoa garraiatu).
• Defentsa: Antikorpoak.

Desnaturalizazioa eta birnaturalizazioa

Desnaturalizazioa: Proteinen egituraren galera da, agente fisiko edo kimikoen eraginez (tenperatura igoera, pH aldaketa, disolbatzaile organikoak, gatz mineralen kontzentrazioa). Proteinak ur dipoloz inguratuta daudenean, disolbatzaile organikoek edo gatzek ur dipoloak bereganatzen dituzte, eta proteinak desnaturalizatu egiten dira. Konformazioa galdu ondoren, proteina berriro tolesten bada eta dagokion jarduera berreskuratzen badu, birnaturalizazioa gertatu da.